Esta actividad, sin embargo, no es siempre la misma. En un momento dado, por ejemplo, puede interesar aumentar la síntesis de un determinado producto, y en otro, metabolizar un sustrato que acaba de aparecer, por lo que se deberá aumentar la actividad de las enzimas implicadas en uno u otro proceso. Por otro lado, una vez conseguida la cantidad precisa del producto, la actividad enzimática debe disminuir o anularse para evitar un gasto inútil.
En definitiva, las necesidades celulares son cambiantes y, por tanto, la velocidad de las reacciones enzimáticas debe variar de acuerdo con ellas. Es imprescindible, pues, una regulación de la actividad enzimática que cumpla, en cualquier caso, el principio de economía celular por el que solamente permanecen activas las enzimas precisas en cada momento, evitando de este modo la fabricación innecesaria de productos, cuya acumulación, además, podría tener efectos negativos.
Los cambios de pH y temperatura influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas, pero habitualmente estos valores no cambian en un organismo vivo, por lo que se utilizan otros mecanismos de regulación, como la activación y la inhibición enzimáticas y el alosterismo.
El aumento de la temperatura provoca en las moléculas un incremento de su energía cinética, los movimientos de las mismas son más rápidos, y la frecuencia de las colisiones entre moléculas aumenta, lo que propicia una mayor velocidad de reacción. Se ha comprobado que un aumento de 10 °C puede llegar a duplicar, y en ciertos casos a cuadruplicar, la velocidad de una reacción.
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