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Grupo de Biología

                                     
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Enzimas alostéricos

Uno de los mecanismos de regulación de las reacciones químicas de las células se basa en que los enzimas pueden presentar dos conformaciones distintas. Estos enzimas se denominan alostéricos (del griego allo = otro, stereo = espacio) o reguladores y poseen más de un centro (espacio) de actividad: el centro activo, por el que se une al sustrato y el centro alostérico, por el que se une a un efector o modulador.

El efector puede ser un inhibidor denominado modulador negativo o bien un activador o modulador positivo, que provocan el cambio de conformación del enzima. En un mismo enzima puede haber uno o varios centros reguladores que se unen a moduladores diferentes

Acción de los enzimas alostéricos

Enzimas alostéricos poseen dos características que los distinguen del resto de los enzimas:

a) En general, los enzimas alostéricos poseen más de una cadena polipeptídica, por tanto, presentan estructura cuaternaria con dos o más subunidades.

b) La cinética de estos enzimas no es hiperbólica, sino sigmoidea, es decir, que por la interacción de otras moléculas, el aumento inicial de la concentración del sustrato provoca un menor incremento en la velocidad de reacción.

Activacion enzimatica

La presencia de activadores permite que ciertas enzimas que se mantenían inactivas lleven a cabo su acción, es decir, se activen. Normalmente, la unión del activador hace que el centro activo adquiera la estructura adecuada para el acoplamiento del sustrato. Algunos cationes, como Mg²⁺ o Ca²⁺ desempeñan un papel importante como activadores enzimáticos.

También pueden actuar como activadores diversas moléculas orgánicas, incluso el propio sustrato. Este último es un caso muy interesante y frecuente. La enzima permanece inactiva hasta que aparece el sustrato; es decir, si no hay sustrato, no es necesaria la actividad de la enzima correspondiente, pero si lo hay, se produce la activación para que ese sustrato lleve a cabo la reacción, es decir, el sustrato activa su propia metabolización.

Regulacion de la actividad enzematica

Las reacciones enzimáticas constituyen la clave de la actividad vital de una célula.
Esta actividad, sin embargo, no es siempre la misma. En un momento dado, por ejemplo, puede interesar aumentar la síntesis de un determinado producto, y en otro, metabolizar un sustrato que acaba de aparecer, por lo que se deberá aumentar la actividad de las enzimas implicadas en uno u otro proceso. Por otro lado, una vez conseguida la cantidad precisa del producto, la actividad enzimática debe disminuir o anularse para evitar un gasto inútil.
En definitiva, las necesidades celulares son cambiantes y, por tanto, la velocidad de las reacciones enzimáticas debe variar de acuerdo con ellas. Es imprescindible, pues, una regulación de la actividad enzimática que cumpla, en cualquier caso, el principio de economía celular por el que solamente permanecen activas las enzimas precisas en cada momento, evitando de este modo la fabricación innecesaria de productos, cuya acumulación, además, podría tener efectos negativos.
Los cambios de pH y temperatura influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas, pero habitualmente estos valores no cambian en un organismo vivo, por lo que se utilizan otros mecanismos de regulación, como la activación y la inhibición enzimáticas y el alosterismo.
El aumento de la temperatura provoca en las moléculas un incremento de su energía cinética, los movimientos de las mismas son más rápidos, y la frecuencia de las colisiones entre moléculas aumenta, lo que propicia una mayor velocidad de reacción. Se ha comprobado que un aumento de 10 °C puede llegar a duplicar, y en ciertos casos a cuadruplicar, la velocidad de una reacción.

Clasificaion de las enzimas

Se conocen alrededor de 2000 enzimas. Para nombrarlas se emplea un término que alude al sustrato y al tipo de reacción catalizada, al que se añade la terminación -asa. Por ejemplo, la aspartato transaminasa es una enzima que lleva a cabo la reacción de transferencia de un grupo amino desde el ácido aspártico al ácido pirúvico. La nomenclatura recomendada por la Comisión Internacional de Enzimas (IEC), organismo que cataloga las enzimas conocidas, consiste en un código de cuatro números que hacen referencia a la clase en que está incluida, a la subclase, a la subdivisión y a la enzima concreta de que se trate. Aunque más precisa, esta nomenclatura no resulta cómoda y se utiliza con menos frecuencia que la anterior. Según el tipo de reacción que catalizan, las enzimas se clasifican en seis clases como se muestra en el cuadro siguiente:

Función de las enzimas

                      

Las moléculas por sobre las cuales trabaja una enzima se denominan sustratos y cada uno está ligado a una región de la enzima, llamado sitio activo. Existen dos formas o modelos en que puede actuar una enzima y la velocidad de la reacción depende de ello. Si la zona activa de la enzima tiene la forma exacta para unirse a ciertos sustrato, la reacción es veloz. Ese sistema se denomina llave-cerradura. En caso de que la zona activa de la enzima y el sustrato no sean compatibles, ambas se adaptarán para funcionar. Ese tipo de reacción, lleva el nombre de encaje inducido. Una vez que se desarrolla la unión entre enzima y sustrato ocurre una reacción química, tras las cual se crea una nueva molécula. Esa molécula recién creada se separa de la enzima y ésta vuelve a estar disponible para catalizar otras reacciones.

Propiedades de las enzimas:

 

Son altamente específicas. Son de naturaleza proteica. Aceleran las reacciones químicas. Actúan en pequeñísimas cantidades. No modifican el equilibrio de la reacción (se alcanza en menor tiempo). Tienen una acción específica (actúan sobre un determinado sustrato). Permanecen inalteradas al final de la reacción, por lo que son reutilizables. Son sintetizadas por ribosomas libres o adheridos a membranas.

Reacciones químicas

Para su inicio requieren siempre de un aporte de energía llamada energía de activación. Las enzimas son un tipo especial de proteínas que aceleran las reacciones químicas tanto en el medio intra como en el medio extra celular. Esta aceleración se debe a la capacidad que tienen las enzimas en disminuir la energía de activación (Ea) de la reacción química, es decir, permiten que una reacción ocurra en un breve lapso de tiempo. La energía de activación (Ea) representa la energía mínima necesaria que deben alcanzar los reactantes (sustratos) .

Las enzimas

Son proteínas que actúan como biocatalizadores que aceleran las reacciones químicas dentro de la célula sin transformarse ellas mismas en una molécula diferente. Las células transforman la energía que toman del entorno en energía química la que les permite realizar trabajos químicos, mecánicos