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Grupo de Biología

                                     
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Enzimas alostéricos

Uno de los mecanismos de regulación de las reacciones químicas de las células se basa en que los enzimas pueden presentar dos conformaciones distintas. Estos enzimas se denominan alostéricos (del griego allo = otro, stereo = espacio) o reguladores y poseen más de un centro (espacio) de actividad: el centro activo, por el que se une al sustrato y el centro alostérico, por el que se une a un efector o modulador.

El efector puede ser un inhibidor denominado modulador negativo o bien un activador o modulador positivo, que provocan el cambio de conformación del enzima. En un mismo enzima puede haber uno o varios centros reguladores que se unen a moduladores diferentes

Acción de los enzimas alostéricos

Enzimas alostéricos poseen dos características que los distinguen del resto de los enzimas:

a) En general, los enzimas alostéricos poseen más de una cadena polipeptídica, por tanto, presentan estructura cuaternaria con dos o más subunidades.

b) La cinética de estos enzimas no es hiperbólica, sino sigmoidea, es decir, que por la interacción de otras moléculas, el aumento inicial de la concentración del sustrato provoca un menor incremento en la velocidad de reacción.

Activacion enzimatica

La presencia de activadores permite que ciertas enzimas que se mantenían inactivas lleven a cabo su acción, es decir, se activen. Normalmente, la unión del activador hace que el centro activo adquiera la estructura adecuada para el acoplamiento del sustrato. Algunos cationes, como Mg²⁺ o Ca²⁺ desempeñan un papel importante como activadores enzimáticos.

También pueden actuar como activadores diversas moléculas orgánicas, incluso el propio sustrato. Este último es un caso muy interesante y frecuente. La enzima permanece inactiva hasta que aparece el sustrato; es decir, si no hay sustrato, no es necesaria la actividad de la enzima correspondiente, pero si lo hay, se produce la activación para que ese sustrato lleve a cabo la reacción, es decir, el sustrato activa su propia metabolización.

Regulacion de la actividad enzematica

Las reacciones enzimáticas constituyen la clave de la actividad vital de una célula.
Esta actividad, sin embargo, no es siempre la misma. En un momento dado, por ejemplo, puede interesar aumentar la síntesis de un determinado producto, y en otro, metabolizar un sustrato que acaba de aparecer, por lo que se deberá aumentar la actividad de las enzimas implicadas en uno u otro proceso. Por otro lado, una vez conseguida la cantidad precisa del producto, la actividad enzimática debe disminuir o anularse para evitar un gasto inútil.
En definitiva, las necesidades celulares son cambiantes y, por tanto, la velocidad de las reacciones enzimáticas debe variar de acuerdo con ellas. Es imprescindible, pues, una regulación de la actividad enzimática que cumpla, en cualquier caso, el principio de economía celular por el que solamente permanecen activas las enzimas precisas en cada momento, evitando de este modo la fabricación innecesaria de productos, cuya acumulación, además, podría tener efectos negativos.
Los cambios de pH y temperatura influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas, pero habitualmente estos valores no cambian en un organismo vivo, por lo que se utilizan otros mecanismos de regulación, como la activación y la inhibición enzimáticas y el alosterismo.
El aumento de la temperatura provoca en las moléculas un incremento de su energía cinética, los movimientos de las mismas son más rápidos, y la frecuencia de las colisiones entre moléculas aumenta, lo que propicia una mayor velocidad de reacción. Se ha comprobado que un aumento de 10 °C puede llegar a duplicar, y en ciertos casos a cuadruplicar, la velocidad de una reacción.